Дисулфидне везе су неизоставни део тродимензионалне структуре многих протеина.Ове ковалентне везе могу се наћи у скоро свим екстрацелуларним пептидима и протеинским молекулима.
Дисулфидна веза се формира када атом сумпора цистеина формира ковалентну једноструку везу са другом половином атома сумпора цистина на различитим позицијама у протеину.Ове везе помажу у стабилизацији протеина, посебно оних излучених из ћелија.
Ефикасно формирање дисулфидних веза укључује неколико аспеката као што су правилно управљање цистеином, заштита аминокиселинских остатака, методе уклањања заштитних група и методе упаривања.
Пептиди су калемљени дисулфидним везама
Гутуо организам има технологију прстена зреле дисулфидне везе.Ако пептид садржи само један пар Цис, формирање дисулфидне везе је једноставно.Пептиди се синтетишу у чврстој или течној фази,
Затим је оксидисан у раствору пХ8-9.Синтеза је релативно сложена када је потребно формирати два или више парова дисулфидних веза.Иако се формирање дисулфидне везе обично завршава касно у синтетичкој шеми, понекад је увођење претходно формираних дисулфида корисно за повезивање или продужавање пептидних ланаца.Бзл је Цис заштитна група, Меб, Моб, тБу, Трт, Тмоб, ТМТр, Ацм, Нпис, итд., која се широко користи у симбионтима.Специјализовани смо за синтезу дисулфидних пептида укључујући:
1. Два пара дисулфидних веза се формирају унутар молекула и два пара дисулфидних веза се формирају између молекула
2. Три пара дисулфидних веза се формирају унутар молекула и три пара дисулфидних веза се формирају између молекула
3. Синтеза полипептида инсулина, где се два пара дисулфидних веза формирају између различитих пептидних секвенци
4. Синтеза три пара пептида везаних за дисулфид
Зашто је цистеинил амино група (Цис) тако посебна?
Бочни ланац Цис има веома активну реактивну групу.Атоми водоника у овој групи се лако замењују слободним радикалима и другим групама, и тако могу лако да формирају ковалентне везе са другим молекулима.
Дисулфидне везе су важан део 3Д структуре многих протеина.Дисулфидне мостне везе могу смањити еластичност пептида, повећати крутост и смањити број потенцијалних слика.Ово ограничење слике је од суштинског значаја за биолошку активност и структурну стабилност.Његова замена може бити драматична за укупну структуру протеина.Хидрофобне аминокиселине као што су Дев, Иле, Вал су стабилизатор хеликса.Зато што стабилизује α-хеликс дисулфидне везе формирања цистеина чак и ако цистеин не формира дисулфидне везе.То јест, ако би сви остаци цистеина били у редукованом стању (-СХ, који носе слободне сулфхидрилне групе), био би могућ висок проценат спиралних фрагмената.
Дисулфидне везе које формира цистеин су издржљиве на стабилност терцијарне структуре.У већини случајева, СС мостови између веза су неопходни за формирање квартарних структура.Понекад су цистеински остаци који формирају дисулфидне везе далеко један од другог у примарној структури.Топологија дисулфидних веза је основа за анализу хомологије примарне структуре протеина.Цистеински остаци хомологних протеина су веома очувани.Само је триптофан био статистички очуванији од цистеина.
Цистеин се налази у центру каталитичког места тиолазе.Цистеин може да формира ацил интермедијере директно са супстратом.Редуковани облик делује као "сумпорни пуфер" који држи цистеин у протеину у редукованом стању.Када је пХ низак, равнотежа фаворизује редуковани облик -СХ, док је у алкалним срединама -СХ склонији оксидацији у -СР, а Р је све само не атом водоника.
Цистеин такође може да реагује са водоник-пероксидом и органским пероксидима као детоксикант.
Време поста: 19.05.2023